Занятие №16 Тема: «Строение, свойства и биологическая роль α-аминокислот. Структурная организация и физико-химические свойства белков».
1. Вопросы для обсуждения:
1. Строение α -аминокислот.
2. Классификация аминокислот.
· в соответствии со строением углеводородного радикала (алифатические, ароматические, гетероциклические).
· в соответствии с количеством –COOH и NH2 групп. Примеры.
· в соответствии с взаимодействием радикала с водой (гидрофильные, гидрофобные). Примеры.
· по заряду (отрицательно заряженные, положительно заряженные, нейтральные - полярные и неполярные аминокислоты).
· по возможности синтеза в организме (заменимые, незаменимые).
3. Виды изомерии аминокислот. Оптическая изомерия α -аминокислот.
4. Кислотно-основные свойства. Формы аминокислот в растворе. Цвиттерион (биполярный ион). Изоэлектрическая точка аминокислот.
5. Химические свойства аминокислот:
· Реакции по карбоксильной группе (нейтрализации, этерификации, амидирования, декарбоксилирования).
· Реакции по аминогруппе: дезаминирования (окислительного, неокислительного), трансаминирования (переаминирования).
· Реакция поликонденсации. Строение пептидной связи.
6. Определение, классификация белков (глобулярные и фибриллярные; простые и сложные).
7. Уровни организации белковых молекул: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.
8. Типы химических связей, стабилизирующих первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры белка.
9. Белки – полиэлектролиты. Изоэлектрическая точка белков.
10. Физико-химические свойства белков. Реакции осаждения белков. Денатурация.
11. Качественные реакции на аминокислоты и белки.
12. Медико-биологическая роль аминокислот и белков.
2. Выполнить тестовые задания (письменно):
| 1.
|
| В состав всех изученных в настоящее время белков организма человека входят:
|
|
| А
| аминокислоты L - ряда
|
|
| Б
| нуклеиновые кислоты
|
|
| В
| аминокислоты D - ряда
|
|
| Г
| карбоновые кислоты
|
|
|
|
|
| 2.
|
| Как называется качественная реакция на ароматические аминокислоты?
|
|
| А
| биуретовая реакция
|
|
| Б
| ксантопротеиновая реакция
|
|
| В
| нингидриновая реакция
|
|
| Г
| реакция Фоля
|
|
|
|
|
| 3.
|
| Из предложенных аминокислот выбрать незаменимую:
|
|
| А
| аланин
|
|
| Б
| глутаминовая кислота
|
|
| В
| триптофан
|
|
| Г
| серин
|
|
|
| |
| 4.
|
| В состав аминокислот не входят:
|
|
| А
| сера
|
|
| Б
| азот
|
|
| В
| углерод
|
|
| Г
| фосфор
|
|
|
| |
| 5.
|
| Биогенный амин гистамин образуется в организме человека из гистидина в результате реакции:
|
|
| А
| трансаминирования
|
|
| Б
| дезаминирования
|
|
| В
| декарбоксилирования
|
|
| Г
| гидролиза
|
|
|
|
|
| 6.
|
| При декарбоксилировании серина образуется биогенный амин:
|
|
| А
| холин
|
|
| Б
| этиламин
|
|
| В
| фениламин
|
|
| Г
| этаноламин (коламин)
|
|
|
|
|
| 7.
|
| Пептиды синтезируются в результате реакции:
|
|
| А
| полимеризации
|
|
| Б
| трансаминирования
|
|
| В
| гидролиза
|
|
| Г
| поликонденсации
|
|
|
|
|
| 8.
|
| Связь между двумя a-аминокислотными остатками называется:
|
|
| А
| водородная
|
|
| Б
| пептидная
|
|
| В
| гликозидная
|
|
| Г
| сложноэфирная
|
|
|
|
|
| 10.
|
| В организме человека в синтезе нейромедиатора серотонина участвует биогенный амин – триптамин. При декарбоксилировании какой аминокислоты он образуется?
|
|
| А
| фенилаланин
|
|
| Б
| триптофан
|
|
| В
| серотонин
|
|
| Г
| тирозин
|
|
|
|
|
| 11.
|
| Процесс превращения аминокислоты в непредельную кислоту, протекающий в присутствии ферментов, называется:
|
|
| А
| трансаминированием
|
|
| Б
| декарбоксилированием
|
|
| В
| окислительным дезаминированием
|
|
| Г
| неокислительным дезаминированием
|
|
|
|
|
| 12.
|
| a - Спиральная форма и β – структура полипептидных цепей, образующиеся в результате действия внутримолекулярных или межмолекулярных водородных связей, является:
|
|
| А
| первичной структурой белка
|
|
| Б
| вторичной структурой белка
|
|
| В
| третичной структурой белка
|
|
| Г
| четвертичной структурой белка
|
|
|
|
|
| 13.
|
| Реакцией взаимообмена в организме аминогруппы и карбонильной группы аминокислот под действием фермента транс-аминазы является реакция:
|
|
| А
| трансаминирования
|
|
| Б
| восстановительного аминирования
|
|
| В
| декарбоксилирования
|
|
| Г
| окислительного дезаминирования
|
|
|
|
|
| 14.
|
| Кадаверин или 1, 5-диаминопентан (трупный яд) образуется в результате реакции декарбоксилирования:
|
|
| А
| изолейцина
|
|
| Б
| лейцина
|
|
| В
| лизина
|
|
| Г
| метионина
|
|
|
|
|
| 15.
|
| Значение рН, при котором в растворе белка содержится максимальное количество биполярных ионов, а заряд равен нулю:
|
|
| А
| электрокинетический потенциал
|
|
| Б
| порог коагуляции
|
|
| В
| точка эквивалентности
|
|
| Г
| изоэлектрическая точка
|
|
|
|
|
| 16.
|
| Специфической реакцией на пептидную (амидную) связь является:
|
|
| А
| нингидриновая реакция
|
|
| Б
| реакция Фоля
|
|
| В
| биуретовая реакция
|
|
| Г
| ксантопротеиновая реакция
|
|
|
|
|
| 17.
|
| Специфической реакцией на аминогруппу, находящуюся в α -положении аминокислоты, является:
|
|
| А
| нингидриновая реакция
|
|
| Б
| реакция Фоля
|
|
| В
| биуретовая реакция
|
|
| Г
| ксантопротеиновая реакция
|
|
|
|
|
| 18.
|
| Для очистки белков от низкомолекулярных примесей неэлектролитов пользуются методом:
|
|
| А
| диализа
|
|
| Б
| электродиализа
|
|
| В
| фильтрацией
|
|
| Г
| адсорбцией
|
|
|
|
|
| 19.
|
| Разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур белков и результате какого-либо воздействия (жесткое излучение, химические реагенты, нагревание, высокое давление) называется:
|
|
| А
| гибридизация
|
|
| Б
| седиментация
|
|
| В
| денатурация
|
|
| Г
| коагуляция
|
|
|
|
|
| 20.
|
| Природные аминокислоты хорошо растворимы в воде, т. к. содержат
|
|
| А
| бензольное кольцо
|
|
| Б
| аминогруппу и карбоксильную группу
|
|
| В
| гидроксильную группу
|
|
| Г
| гетероциклические кольца
|
2. Задания для самостоятельного решения (выполнить письменно):
1) Дописать уравнения реакций, назвать продукты:


2) Записать уравнения реакций, назвать продукты:
а) глутаминовая кислота + NH3 →
б) лейцин + С2Н5OH →
в) декарбоксилирование лизина →
г) окислительное дезаминирование аспарагиновой кислоты →
д) трансаминирование (аспарагиновая кислота + α -кетоглутаровая) →
3) Назвать трипептиды, определить заряд в водном растворе при рН=7:

4) Записать тетрапептид состава Вал – Лиз – Асп – Фен, назвать, указать заряд в нейтральной среде.
5)В лабораторию на анализ поступил пептид неизвестного строения. В лаборатории имеются следующие реактивы: нингидрин; п-диметиламино-бензальдегид; азотная кислота; 2, 4-динитрофторбензол. Какой из реактивов следует выбрать для выделения и идентификации N-концевой α -аминокислоты?
6)На анализ поступила моча пациента. В лаборатории имеются следующие реактивы: раствор CuSO4, раствор NaOH, KMnO4, ZnCI2, Na2SO4, K2CrO7. Требуется экстренно определить, содержится ли в моче пациента белок. Какой из приведенных реактивов может быть использован для идентификации белка в моче? Какие связи в белке позволяет обнаружить предложенный вами реактив?
Лабораторная работа: «Свойства аминокислот».
Воспользуйтесь поиском по сайту: